Показать меню

Кальмодулин

05.11.2022
10

Кальмодулин — небольшой, кислый, высококонсервативный кальций-связывающий белок, представитель суперсемейства белков EF-hand.

Кальмодулин обнаружен в цитоплазме всех эукариотических клеток, что отличает его от других кальций-связывающих белков. Кальмодулин был впервые выделен из мозга быка и секвенирован в 1980 году. Молекула белка состоит из двух глобулярных долей (доменов), разделённых центральным спиральным шарниром. Каждая глобулярная доля имеет по два Ca2+-связывающих сайта, содержащих мотив спираль-петля-спираль (EF-hand). Белок состоит из 148 аминокислотных остатков и имеет молекулярный вес около 16700 Да. Сам кальмодулин не проявляет ферментативной активности, но является интегральной субъединицей целого ряда ферментов (протеинкиназы, протеинфосфатазы, фосфодиэстеразы, ферменты мышечной подвижности). Он связывает и активирует более 40 мишеней. Такое разнообразие функций и, одновременно, специфичность действия кальмодулина, пока не находят объяснения. Концентрация кальмодулина в клетке варьирует в пределах 5-10 мкМ и составляет около половины концентрации всех СаМ-связывающих белков.

Структура

К настоящему времени получены пространственные структуры насыщенного кальцием кальмодулина из нескольких различных организмов с разрешением 2,2Å, 1,7Å и 1,0Å. Кальциевая форма кальмодулина представляет собой вытянутую гантелеобразную молекулу с размерами 45Å×45Å×65Å. Молекула состоит из двух глобулярных доменов, разделённых центральным спиральным шарниром, состоящим из 28 аминокислотных остатков (спирали D и Е). Обе глобулярные доли структурно подобны и расположены примерно на одной оси с центральной α-спиралью. Каждая глобулярная доля имеет по два Са2+-связывающих сайта, содержащих мотив спираль-петля-спираль (EF-hand). Молекула содержит семь спиралей, сформированных остатками 7-19 (спираль А), 29-39 (спираль В), 36-55 (спираль С), 65-92 (спираль D), 102—112 (спираль Е), 119—128 (спираль F) и 138—148 (спираль G). Спирали двух EF-hand мотивов в каждой доле образуют богатые остатками фенилаланина и метионина гидрофобные карманы, экспонированные в растворитель и участвующие в связывании мишеней.

Еще по этой теме:
Енолаза
10:00, 14 октябрь
Енолаза
Енолаза (англ. Enolase), также фосфопируватгидратаза — фермент, участвующий в предпоследнем этапе гликолиза. Енолаза катализирует переход 2-фосфо-D-глицериновой кислоты в фосфоенолпируват. При этом
PROTAC
16:00, 01 январь
PROTAC
Комбинированная молекула выборочного протеолиза белка (англ. A proteolysis targeting chimera, PROTAC) — комбинированная молекула (гетеробифункциональная, химера) имеющая два фрагмента, соединённых
Ацилпереносящие белки
21:45, 12 декабрь
Ацилпереносящие белки
Ацилпереносящие белки (англ. acyl carrier protein, ACP) — небольшие водорастворимые белки, важный компонент в биосинтезе жирных кислот и поликетидов, связывающий растущую углеродную цепь через свою
Внутренний фактор
16:44, 03 декабрь
Внутренний фактор
Внутренний фактор (фактор Касла) — белок, связывающий витамин B12 (поступающий с пищей) и переводящий его в усвояемую форму. Представляет собой одноцепочечный гликопротеин, состоящий из 340
Интегрин альфа-1
11:18, 02 декабрь
Интегрин альфа-1
Интегрин альфа-1 (α1, CD49a) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA1. Основной коллаген-связывающий поверхностный рецептор. Функции Интегрин альфа-1/бета-1
Влияние адсорбентов на разложение адсорбированного белка (часть 1)
13:27, 13 март
Влияние адсорбентов на разложение адсорбированного белка (часть 1)
Довольно прочно установилось мнение о том, что адсорбция препятствует использованию белка микроорганизмами. Устойчивость к микробному воздействию лигнопротеинового комплекса подчеркивал еще Ваксман,
Комментарии:
Добавить комментарий
Ваше Имя:
Ваш E-Mail: