Ахманова, Анна Сергеевна

Анна Сергеевна Ахманова (Anna S. Akhmanova; род. 11 мая 1967, Москва, СССР) — российско-нидерландский клеточный биолог. Доктор, профессор Утрехтского университета, член Нидерландской королевской академии наук (2015). Лауреат премии Спинозы (2018).

Биография

Дочь физика С. А. Ахманова, внучка лингвиста О. С. Ахмановой. Окончила биологический факультет МГУ по биохимии, где училась в 1984—1989 годах. Свою дипломную работу на пятом курсе она выполнила в лаборатории Александра Манкина, где исследовала галофильные архебактерии; она считает Манкина человеком, от которого она приобрела большую часть своих знаний в области молекулярной биологии .

С 1989 по 1991 год работала в лаборатории А. Н. Белозерского МГУ. С 1991 по 1992 год сотрудничала в нидерландском Университете Твенте. С 1992 по 1996 год PhD-студент на кафедре генетики Университета Неймегена (УН). Там она работала в лаборатории под руководством Вольфганга Хеннига; затем ее исследования были сосредоточены на получении мутантов гистоновых генов. В этом университете в 1997 году она диссертацию на соискание степени PhD.

Она выполнила два постдокторских проекта, первый из них с 1996 по 1997 год был в УН, где она работала с анаэробными организмами для кафедры микробиологии. Ее второй постдокторский проект с 1997 по 2001 год был сделан в Университете имени Эразма Роттердамского. Она работала в лаборатории Нильса Гальярта в отделе клеточной биологии, который возглавлял Фрэнк Гросвельд; ее исследования были сосредоточены на регуляции генов и транскрипции. Она работала с одним фактором транскрипции, используя двухгибридный скрининг, и Каспер Хoгенрад попросил её помочь в скрининге CLIP-115, белка, связывающего микротрубочки, с которым работал Хогенрад. Затем Ахманова и Хогенрад создали клоны белков CLASP и Bicaudal-D, которые Ахманова описывает как белки, определившие её карьеру. С 2001 по 2002 год сотрудничала в Erasmus MC, где с 2003 года ассистент-профессор, а с 2008 по 2010 год ассоциированный профессор кафедры клеточной биологии.

В 2011 году Ахманова и Хоогенраад продолжили сотрудничество в исследованиях и перевели свои лаборатории в Утрехтский университет, где они начали соруководить отделением клеточной биологии. По состоянию на 2018 год она по-прежнему является профессором клеточной биологии в Утрехтском университете, где продолжает проводить исследования внутриклеточного транспорта, особенно с участием белков микротрубочек.

С 2011 по 2017 год возглавляла Nederlandse Vereniging voor Microscopie. В 2013 году получательница ERC Synergy grant (совместно с Марилин Догтером).

Член Европейской организации молекулярной биологии. Член редколлегий «Elife», «Journal of Cell Science» и «PLOS Biology».

Исследовательская работа

Ахманова и ее команда изучают клеточный цитоскелет и его влияние на заболевания человека, поляризацию клеток и развитие позвоночных. Их основное внимание сосредоточено на микротрубочках, которые составляют часть цитоскелета и необходимы для многих процессов, особенно деления клеток. Их исследования важны для борьбы с такими болезненными процессами, как рак, нейродегенерация и распространение патогенов по клетке.

Что касается методов, команда использует изображения изучаемых клеток с высоким разрешением. Они используют специальные анализы для измерения динамики белков, воссоздания процессов цитоскелета in vitro и выявления взаимодействий различных белков.

Команда изучает специфические белки, которые взаимодействуют на положительном и отрицательном концах микротрубочек, в частности белки, отслеживающие положительный конец (+TIP), которые связываются с положительным концом микротрубочки, чтобы регулировать её динамику, и то, как +TIP взаимодействуют с другими. структуры в клетке. Совсем недавно они начали исследовать «биохимические свойства и функциональную роль белков», которые организуют белки слежения за минус-концом (-TIP). Существует гораздо меньше информации о -TIP, и они до сих пор полностью не изучены; однако недавнее исследование CAMSAP, типа -TIP, показало, что он играет важную роль в организации и стабилизации микротрубочек во время интерфазы. Группа Ахмановой теперь сосредоточена на том, чтобы выяснить, как CAMSAP способствует организации и стабилизации нецентросомных микротрубочек во время клеточного деления.

Другой их проект касается механизмов, участвующих в транспорте везикул на основе микротрубочек. Они идентифицировали несколько структур, которые связывают моторы микротрубочек, кинезин и динеин, с везикулами, и они разработали процедуры, чтобы показать функцию линкеров при сборе моторных белков для связывания с мембранными органеллами. Внутри клетки кинезиновые и динеиновые белковые моторы необходимы для транспорта на большие расстояния по микротрубочкам. Команда Ахмановой сосредоточилась в основном на динеине, моторе, который движется к минус-концу микротрубочки, и на том, как он связан с различными органеллами и везикулами, которые он переносит. Они также изучают, как динеин координируется с кинезином, мотором, который движется к плюс-концу микротрубочки, когда они прикреплены к одной и той же органелле или пузырьку, и изучают различные сигнальные пути, влияющие на эти моторы. По состоянию на 2016 год они изучали белок Bicaudal D и его роль в динеин-зависимом транспорте, поскольку было обнаружено, что он важен для динеин-зависимого транспорта мРНК у мух и экзоцитозных везикул у млекопитающих. Бикаудальный D также оказался важным для позиционирования центросом и ядра во время митоза, поскольку позиционированию способствуют динеин и кинезин.

Ахманова и ее команда используют конститутивный экзоцитоз в качестве модельной системы для изучения кинезина и динеина. Экзоцитозные переносчики перемещаются от аппарата Гольджи к плазматической мембране по микротрубочкам. Команда обнаружила, что для прикрепления микротрубочек к плазматической мембране используются одни и те же кортикальные комплексы, которые используются для прикрепления их к пузырькам. Отсюда команда планирует изучить, как создаются и регулируются корковые комплексы, как они влияют на прикрепление и динамику микротрубочек и каков механизм, позволяющий им сливать пузырьки. Кроме того, они хотели бы найти больше информации о сигнальном пути NF-κB, поскольку было обнаружено, что он содержит белки, называемые ELKS, которые находятся в корковом комплексе. Они планируют исследовать, как взаимодействуют компоненты пути и как это влияет на стабилизацию микротрубочек и слияние пузырьков.